Gå til hovedindhold

Vil du have nyt om smag inden for forskning, håndværk og undervisning? Tilmeld dig Smag for Livets nyhedsbrev her.

  • Æggekage. Foto: Simon Sørensen
    Æggekage. Foto: Simon Sørensen

Du er her

Omelettens gastrofysik

En god forklaring Æg bruges i en lang række retter over hele verden, bl.a. fordi æggets molekylære dele er så velegnede til at give en bestemt konsistens eller tekstur. Gastrofysiker Morten Christensen forklarer.

Æg er en meget populær fødevare. En af årsagerne til ægs popularitet er givetvis dets smag og høje næringsindhold, men en anden årsag er de molekyler som ægget består af og deres særlige gastrofysiske egenskaber. Æggets grundlæggende molekylære bestanddele er længe blevet anvendt som konsistensskabende ingrediens i forskellige tilberedninger.

For at kunne forudsige og forstå æggets funktion i en omelet, er det nødvendigt at se nærmere på de molekyler ægget indeholder, der medvirker til at forandre omelettens struktur. 

Æggets gastrofysiske molekyler

Hvis man vil klassificere de molekyler i ægget, der skaber struktur i tilberedninger, er der især to typer af molekyler i ægget, der er ansvarlige for de gastrofysiske egenskaber: emulgator- og proteinmolekyler. En emulgator er et molekyle der har en evne til at stabilisere emulsioner. I æggeblommen findes lechitin, der har en evne til at gøre blandinger af olie og vand stabile. Dette bruges når man laver forskellige emulsioner: fx mayonnaise, bearnaise eller ganache. Lechitin spiller derfor knap så stor en rolle når man fremstiller en omelet.

Her er det i stedet proteinmolekylernes evne til at tykne og lave en gele er det der er afgørende, og det er de omstændigheder man skaber, hvor proteinerne laver en stiv æggemasse, der afgør hvordan teksturen af omeletten bliver. 

Proteinerne i ægget laver en gel

Når man opvarmer æg, er det velkendt, at det på et tidspunkt bliver til en fast gel. De fleste har erfaring med at se den effekt i både blødkogte æg, omelet og spejlæg.

Ægget bliver til en fast gele, fordi æggeproteinerne har en helt særlig evne til at tykne omkring ~65 °C. En egenskab der i naturfaglige termer omtales som enten gelering eller koagulering, men i gastronomisk sprog ofte omtales som legering.

Man kan også ofte høre kokke eller andre køkkenfaglige tale om at æggets molekyler ”stivner”, men det er hovedsageligt et sanseligt udtryk for det man registrerer med følesansen (makroskopisk). Det man ikke kan se eller sanse (mikroskopisk) er, at de enkelte molekyler ikke blevet mere stive, de bliver blot holdt fast i et mikroskopisk proteinnetværk af æggeproteiner, og det er netop omstændighederne for hvordan dette proteinnetværk dannes, der er afgørende for omelettens tekstur.

For at forstå hvordan proteiner laver en gele, må man først forstå opbygningen af et protein. Proteinerne i ægget er det man kalder polymerer. En polymer (poly = mange, mer = del) er et langt molekyle, der består af mange små enkelte lignende dele. Proteinerne i ægget er polymerer og deres enkelte dele er aminosyrer.

Man kan ikke se proteinerne, men for at danne sige et billede i hovedet af hvordan det ser ud, kan man bruge en model. En populær model for en polymer er at tænke på den som en lang perlekæde, hvor hver enkelt perle i kæden repræsenterer en aminosyre. Et protein består af flere forskellige typer af aminosyrer (typisk taler man om 20 basale aminosyrer), alle med forskellige egenskaber. 

Når ægget bliver slået ud og æggeblommen og æggehviden stadig er adskilt, siger man at æggeproteinerne er i deres ”naturlige tilstand”. I æggeproteinernes tilfælde betyder det at de ligger som små sammenviklede perlekæder. De fordeler sig i hhv. blommen og æggehviden med forskellige typer af proteiner. Aminosyrerne holder sammen på proteinet med molekylære bindinger. 

Når vi pisker ægget sammen til en omelet, blander vi først og fremmest indholdet af æggeblommen og æggehviden, men vi begynder også langsomt at få proteinerne til at vikle sig ud. Det kalder man proteinets denaturering (med de-naturering mener man at tage det ud af den naturlige tilstand).

Varmer man omelet-æggemassen op til omkring 60-65° C begynder proteinerne at denaturere. De små perlekæder, der før bandt molekylet sammen med forskellige interne molekylære bindinger, folder sig ud og kan binde sig til andre proteiner. I takt med at proteinerne binder til hinanden, danner de et udstrakt netværk og gør æggemassen mere tyktflydende: Det, vi i sidste ende kender som en omelet.

Svovlbindinger spiller en særlig rolle i dannelse af omeletten

Nogle typer af molekylære bindinger er særdeles vigtige, når ægget koagulerer. En type aminosyrer kaldet cystein har en thiolgruppe på aminosyren (R-SH). Den danner i nogle af proteinernes naturlige tilstand en særlig binding til andre cysteiner (en binding mellem to cysteiner kaldes en disulfidbinding R-S-S-R). En sådan binding er med til at holde det enkelte protein samlet.

Når temperaturen når omkring ~65 ° C denaturerer proteinerne markant mere og folder sig ud. Frie cystein-aminosyrers thiolgrupper bliver i stand til at interagere med disulfidbindinger i andre proteiner og dermed lave bindinger på tværs af forskellige ”nabo”-proteiner. Sammen med proteinernes hydrofobe og elektrostatiske interaktioner skabes der et solidt gel-netværk, hvor vandet bliver fanget. 

Andre faktorer: pH, salt og varme

Kokke og køkkenfaglige diskuterer jævnligt om tilsætning af salt og syre (fx lidt køkkensalt og citron) har en indflydelse på æggets køkkentekniske egenskaber. Prøver man at piske æggehvideproteinerne til skum vil man tydeligt kunne se en forskel, men det kan være sværere at se en forskel i omeletten. Specifikt har forskere fundet ud af, at tilsætningen af syre eller salt til æggeproteinerne vil danne en svagere gel og i nogle tilfælde hæve temperaturen hvorved gelen dannes, men effekten er måske så lille, at forskel under den fysiske tilberedning potentielt vil have en større indflydelse. Om man kan mærke en forskel må derfor stadig være op til den enkelte.

Pandens temperatur har stadig den største indflydelse på omelettens struktur, får man tilført varme for hurtigt og for meget vil proteinerne trække sig sammen samtidig med at vandet vil sive ud af omeletten. Derfor handler meget af køkkenfagliges arbejde med at fremstille omeletten netop om at få den perfekte balance mellem håndelag, temperatur og tid.

Prøv undervisningsmaterialet:

Er du underviser på f.eks. en fødevarefaglig erhvervsuddannelse, så prøv undervisningsmaterialet "Smag på ægget - omelet med viden".

Omtalt i artiklen

Adjunkt, ph.d.

Morten Christensen er ph.d. i molekylær biofysik fra SDU. Han er brobygger i Smag for Livet, hvor han både bedriver forskning, udvikling af undervisningsmaterialer, brobygning og formidling. Han arbejder med gastrofysik og  har særligt fokus på formidling af smag og gastronomiens fysik og kemi til studerende på university colleges og elever på gymnasier, erhvervsuddannelser, og grundskolen.

Morten Christensen bruger køkkenet som et såkaldt GastroLab, som er en kombination af et køkken og et laboratorium.